等温滴定量热（Isothermal Titration Calorimetry, ITC）。配体蛋白按照一定比例逐滴加入到含有受体蛋白的溶液中，每一次滴加都会引发系统内的热效应变化，该变化可通过精密的微量热量计实时监测。通过对整个滴定过程中产生的热量数据进行分析，可以评价两个蛋白间的亲和力大小。
表面等离子共振（Surface Plasmon Resonance, SPR）。SPR利用金属薄膜表面的表面等离子体共振现象，实时监测生物分子间的相互作用。蛋白被固定在传感器表面，流动相中的第二种蛋白则随溶液流过并与受体结合，引起金属膜表面折射率的改变，进而影响表面等离子体波的共振状态，通过监测这些变化可以实时获得结合动力学参数和亲和力数据。
生物膜干涉（Biolayer Interferometry, BLI）。BLI基于光学干涉原理工作，其中传感器尖端涂覆一层蛋白质，当溶液中的配体蛋白质分子与受体蛋白质结合时，会在传感器表面形成新的生物层，改变光在传感器表面和生物层之间的光程差，从而造成干涉信号的变化。通过分析干涉信号的改变，可以推算出蛋白间的亲和力。
微量热泳动（MicroScale Thermophoresis, MST）。MST技术对配体和受体蛋白质分子进行荧光标记，并在微小温度梯度下观察其扩散速度的变化。一旦发生蛋白质间相互作用，结合会导致荧光标记分子的物理化学性质发生改变，从而影响其在微米级别的温差驱动下的迁移速度，即热泳动。通过对结合前后热泳动速率的对比，可获取相互作用的亲和力。